.肌动蛋白是一类形成微丝的球状多功能蛋白质 。它基本上存在于所有真核细胞中 ，其中它可以以超过100μM的浓度存在;其质量约为42kDa，直径为4至7nm。肌动蛋白是细胞中两种细丝的单体 亚基 ：细丝，细胞骨架的三个主要成分之一，以及细丝，是肌细胞中收缩装置的一部分。它可以作为称为G-肌动蛋白 （球状）的游离单体存在，或作为称为F-肌动蛋白 （丝状）的线性聚合物 微丝的一部分存在，这两者对于细胞的移动和收缩等重要的细胞功能是必不可少的。

肌动蛋白是真核生物中最丰富的蛋白质之一，在整个细胞质中发现它。 事实上，在肌肉纤维中，它占细胞总蛋白质的20%，在其他细胞中占1%-5%。然而，不仅有一种肌动蛋白，编码肌动蛋白的基因被定义为基因家族 （植物中含有超过60种元素的家族，包括基因和假基因 ，在人类中超过30种元素）。 这意味着每个个体的遗传信息都包含产生肌动蛋白变体（称为同种型 ）的指令，这些变体具有略微不同的功能。反过来，这意味着真核生物表达不同的基因，这些基因产生：α-肌动蛋白，存在于收缩结构中; β-肌动蛋白，发现于细胞的扩展边缘，使用其细胞结构的投射作为其移动手段; γ-肌动蛋白，存在于应力纤维的细丝中。除了生物体异构体之间存在的相似性之外，甚至在不同真核生物结构域中包含的生物体之间也存在结构和功能的进化保守性 ：在细菌中已经鉴定出肌动蛋白同源物 MreB ，其是一种蛋白质。能够聚合成微丝。在古生菌中 ，同系物Ta0583甚至更类似于真核动物。

细胞肌动蛋白有两种形式：称为G-肌动蛋白的单体小球和称为F-肌动蛋白的聚合物长丝（即，由许多G-肌动蛋白单体组成的长丝）。 F-肌动蛋白也可以描述为微丝。两条平行的F-肌动蛋白链必须旋转166度才能正确地位于彼此的顶部。这产生了在细胞骨架中发现的微丝的双螺旋结构。 微丝的直径约为7nm ，螺旋每37nm重复一次。每个肌动蛋白分子都与三磷酸腺苷 （ATP）或二磷酸腺苷 （ADP）分子结合，后者与Mg2+阳离子相关。 与所有可能的组合相比，最常见的肌动蛋白形式是ATP-G-肌动蛋白和ADP-F-肌动蛋白。

肌动蛋白是整个进化过程中最高度保守的蛋白质之一，因为它与大量其他蛋白质相互作用。 它在人和酿酒酵母 （一种酵母）之间的基因水平上具有80.2%的序列保守性 ，并且蛋白质产物的一级结构的保守性为95%。

尽管大多数酵母仅具有单个肌动蛋白基因，但是高等真核生物通常表达由相关基因家族编码的几种肌动蛋白同种型 。哺乳动物至少有6种肌动蛋白异构体由不同的基因编码， 根据它们的等电点分为三类（α， β和γ）。一般来说，α肌动蛋白存在于肌肉中（α-骨骼，α-主动脉平滑，α-心脏），而β和γ同种型在非肌肉细胞中很突出（β-细胞质，γ1-细胞质，γ2-肠道平滑） 尽管同种型的氨基酸序列和体外特性高度相似，但这些同种型在体内不能完全相互替代。

典型的肌动蛋白基因具有约100个核苷酸的5'UTR ，1200个核苷酸的翻译区和200个核苷酸的3'UTR 。大多数肌动蛋白基因被内含子打断，在19个特征明确的位置中有多达6个内含子。家族的高保守性使肌动蛋白成为比较内含子 - 早期和内含子 - 晚期内含子进化模型的研究的优选模型。

所有非球形原核生物似乎都具有编码肌动蛋白同源物的基因如MreB ; 这些基因是维持细胞形状所必需的。 质粒衍生的基因ParM编码肌动蛋白样蛋白，其聚合形式是动态不稳定的 ，并且似乎在细胞分裂期间通过类似于真核有丝分裂中微管所用的机制将质粒DNA分配到其子细胞中肌动蛋白存在于光滑和粗糙的内质网中。